Ziele dieser Arbeit waren die Etablierung und Validierung eines neuen generischen Verfahrens für die direkte Selektion funktioneller Proteinvarianten mit vorgeschriebener biologischer Wirkweise in einem Ultra-Hoch- Durchsatz Prozess. Für diesen Zweck wurden S. cerevisiae Hefezellen als Sekretionswirt eingesetzt, da deren hohe Transformationseffizienz und Kompatibilität zu hoch-diversen Protein Bibliotheken ein wichtiges Merkmal darstellt. In Kombination mit den Hefezellen wurden Säugertier Reporterzellen verwendet, um aktivitätsabhängige fluoreszente Signale, welche auf einen erwünschten Wirkmechanismus hinweisen, zu erhalten. Diese Strategie bildet die Grundlage einer neuen Selektionsplattform, welche die Dursuchung einer hohen Anzahl verschiedener Proteine nach gewünschter biologischer Funktion ermöglicht. Die Kompartimentierung eines Gemisches aus Hefe- und Reporterzellen resultiert in Mikroreaktoren, in denen eine Phänotyp-Genotyp Kopplung gewährleistet ist. Durch das geringe Volumen, welches sich im Picoliter Maßstab bewegt, findet eine schnelle und effiziente Akkumulation von sekretierten bioaktiven Molekülen statt. Durch den Einsatz mikrofluidischer Verfahren können beide Zelltypen schnell und hoch-präzise in Mikrotröpfchen verpackt werden. Hydrogel-bildendende Polymere ermöglichen die Erzeugung von uniformen kugelähnlichen Mikroreaktoren, welche sowohl Hefe- als auch Reporterzellen in sich tragen. Diese Strategie macht das System kompatibel mit Ultra-Hoch-Durchsatz Fluoreszenz-aktivierter Zellsortierung und ermöglicht den Einsatz von herkömmlichen kommerziell erhältlichen Sortiergeräten zur Durchmusterung von Protein-Bibliotheken mit hoher Diversität.