Aquaporine (AQPs) gehören zu den „major intrinsic proteins" und bilden Wasser-leitfähige Kanäle in biologischen Membranen. Diese können auch kleine gelöste Moleküle sowie Gase transportieren. Von letzteren wird jedoch angenommen, dass sie durch eine eigene, tetramere pore transportiert werden. Über die Struktur pflanzlicher AQPs ist nicht viel bekannt. Insbesondere im Falle der TIP Unterfamilie sind bislang keine Strukturdaten verfügbar. Um die molekularen Grundlagen der Selektivität in AQPs besser zu verstehen, wurden in der vorliegenden Studie detailierte Analysen von Punktmutationen, sowie von Austauschen von Transmembrandomänen durchgeführt. Die Analyse von Mutationen beinhaltete Substitution der nativen Cysteine in TaTIP2;2 und Einführung einer bereits aus einer anderen TIP Isoform (gamma- TIP) bekannten Hg-sensitiven Position. Die Ergebnisse zeigten, dass das Vorhandensein eines Cysteins an einer bestimmten Position in TM3 pflanzliche TIPs Hg-sensitive macht. Dies führte dazu, in Pflanzen-AQPs eine Consensus-Sequenz für Metallsensitivität, ähnlich der in AQPs der Säuger, zu postulieren, die ein Hg-sensitives Cystein beherbergt. Ein signifikanter Teil der Studie beinhaltete Identifikation molekularer Signaturen für Selektivität, sowohl innerhalb, als auch ausserhalb der sogenannten Selektivitätsregion (ar/R region und NPA Motiv) von AQPs. Ein Sequenzvergleich von hauptsächlich Wasser-leitenden AQPs mit Ammoniak-leitenden Aquaporinen identifizierte einige Positionen, deren Aminosäuren sich in den beiden Unterfamilien unterscheiden. Aminosäureaustausche an den entsprechenden Positionen von TaTIP2;2 und NtPIP2 konnten PIP nicht in einen Ammoniak-transportierenden Kanal verwandeln. Ein drastischer Effekt dieser Mutanten auf die Wasserpermeabilität von PIP (jedoch nicht von TIP) konnte beobachten werden, was die Vermutung zulässt, dass diese Positionen eine wichtige Rolle im Wassertransport der PIP-Unterfamilie spielen. Da die TIP-Mutanten Ammoniak-Transport Funktion ähnlich dem Wildtyp beibehielten, könnten die unterschiedlichen Effekte besagter Reste strukturellen Unterschieden zwischen TIPs und PIPs zugeschrieben werden, sowie auf das Vorhandensein einer zentralen Pore hinweisen. Von den Mutationen innerhalb der Selektivitätsregionen war keine funktional im Transport von Wasser oder Ammoniak. Dies war ebenfalls der Fall bei einer Reihe chimärer Proteine, die Austausche in verschiedenen Transmembrandomänen zwischen TIPs und PIPs enthielten. Allerdings konnte in einigen dieser AQP-Varianten ein Protonen-Leak gezeigt werden. In zukünftigen Studien könnten Mutationen, die die molekularen Signaturen, die in der vorliegenden Arbeit postuliert wurden mit denen innerhalb der Selektivitätsregionen kombinieren, helfen, die molekularen Mechanismen der Selektivität besser zu verstehen.