Kletzin, Arnulf (2011)
Methylierung von Lysin in Crenarchaeota : verbreiteter Mechanismus zur Stabilisierung von Proteinen.
In: BIOSpektrum, 17 (3)
Artikel, Bibliographie
Kurzbeschreibung (Abstract)
Hyperthermophile Mikroorganismen – darunter viele Mitglieder der Archaea – haben Temperaturoptima von 80°C und darüber. Es gibt mehr als eine Antwort auf die Frage, wie ihre Proteine vor Denaturierung geschützt sind: Vermehrte Salzbrücken und polare Kontakte, Kompaktierung, verminderte Flexibilität und Vergrößerung deshydrophoben cores können zur Stabilisierung beitragen. C. H. Botting et al. (Archaea (2010) DOI:10.1155/2010/106341) zeigten jetzt, dass Methylierung von Lysin an der ε-Aminogruppe ein weiterer Mechanismus sein kann.}
Typ des Eintrags: | Artikel |
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Erschienen: | 2011 |
Autor(en): | Kletzin, Arnulf |
Art des Eintrags: | Bibliographie |
Titel: | Methylierung von Lysin in Crenarchaeota : verbreiteter Mechanismus zur Stabilisierung von Proteinen |
Sprache: | Deutsch |
Publikationsjahr: | 2011 |
Titel der Zeitschrift, Zeitung oder Schriftenreihe: | BIOSpektrum |
Jahrgang/Volume einer Zeitschrift: | 17 |
(Heft-)Nummer: | 3 |
Kurzbeschreibung (Abstract): | Hyperthermophile Mikroorganismen – darunter viele Mitglieder der Archaea – haben Temperaturoptima von 80°C und darüber. Es gibt mehr als eine Antwort auf die Frage, wie ihre Proteine vor Denaturierung geschützt sind: Vermehrte Salzbrücken und polare Kontakte, Kompaktierung, verminderte Flexibilität und Vergrößerung deshydrophoben cores können zur Stabilisierung beitragen. C. H. Botting et al. (Archaea (2010) DOI:10.1155/2010/106341) zeigten jetzt, dass Methylierung von Lysin an der ε-Aminogruppe ein weiterer Mechanismus sein kann.} |
Fachbereich(e)/-gebiet(e): | 10 Fachbereich Biologie > Sulfur Biochemistry and Microbial Bioenergetics ?? fb10_mikrobiologie ?? 10 Fachbereich Biologie |
Hinterlegungsdatum: | 25 Mai 2011 08:26 |
Letzte Änderung: | 05 Mär 2013 09:48 |
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