Der K+-Kanal Kcv aus dem Paramecium bursaria Chlorellavirus ist der kleinste bekannte K+-Kanal dessen Funktion nachgewiesen wurde. Er eignet sich als Minimalmodell für die Aufklärung von Struktur-Funktions-Zusammenhängen bei K+-Kanalproteinen. Gegenstand der vorliegenden Arbeit war die computergestützte Studie der Auswirkung verschiedener Mutationen des Kcv-N-Terminus auf die Kcv-Funktion. Mit Hilfe molekular-dynamischer Simulationen von K+-Kanal-Modellen in expliziter Membran und explizitem Solvens wurden die Struktur, Dynamik, und Thermodynamik verschiedener Modellsysteme auf atomarer Skala untersucht. Von besonderem Interesse waren neben dem Wildtyp die hyperaktive Punktmutante KcvP13A, sowie die zwei inaktive Deletionsmutanten KcvDN8 und KcvDN14. Der Protonierungszustand einer Schlüsselaminosäure (Lys29) war ebenfalls Gegenstand eingehender Untersuchung. Bei der Modellbildung wurde angenommen, dass analoge Topologie auch analoge Funktionalität zur Folge hat. Folglich wurden Kcv-Homologiemodelle, wie auch in Analogie zu Kcv adaptierte KirBac1.1 Kristallstruktur-Modelle untersucht und miteinander verglichen. Ferner wurde eine neue Methode entwickelt, um symmetrische Erwartungswertstrukturen aus sehr langen Trajektorien zu extrahieren. Die an Hand dieser Methode berechneten Geometrien sind aus strukturbiologischer Sicht interpretierbar und erlauben die weitere Untersuchung mit fortgeschrittenen Methoden wie z.B. der Poisson-Boltzmann-Theorie oder der 3D-RISM-Integralgleichungstheorie. Mit Hilfe letzterer war es möglich, die Ionenverteilung um das Protein vorherzusagen und den Einfluss von Mutationen auf diese zu untersuchen. Die wichtigsten Ergebnisse lauten: 1. In dieser Arbeit wurden Richtlinien entwickeln, die die Konstruktion von plausiblen K+-Kanal-Homologiemodellen ermöglichen. Es stellte sich heraus, dass ein solches Model geeignet war den vollständigen Kaliumtransport von einer Seite der Membran zur anderen zu simulieren. 2. Die Interaktion positiv geladener Aminosäuren in der N-terminalen Helix mit dem C-Terminus führt zu mutantenabhängigen Salzbrückenmustern. Eine Schwächung dieser Interaktion korreliert mit dem Verlust der Leitfähigkeit. 3. Der N-Terminus kann als sterische Barriere für den Eintritt von K+-Ionen agieren und somit zum "Gating"-Mechanismus beitragen. 4. Der Protonierungszustand von Lys29 in der Simulation war entscheidend für den Eintritt von K+ Ionen in den Kanal. Möglicherweise trägt der Protonierungszustand dieser Aminosäure zum "Gating"-Mechanismus bei. 5. Die Annahme, dass eine funktionelle Analogie zwischen Kaliumkanälen existiert, ist berechtigt. 6. Die vorliegenden Daten reichen nicht aus, um die Hyperaktivität der P13A Mutante zu erklären. Weitere Untersuchungen sind nötig, um ein besseres Model dieser Mutante zu generieren.