In der vorliegenden Arbeit wurde das Kompositsystem Kollagen/Apatit mit der Methode der Molekulardynamik-Simulation untersucht. Das untersuchte System ist ein wichtiges Beispiel für natürliche Biomineralisation, welche seit den letzten Jahren besonders intensiv erforscht wird. Die Ergebnisse stellen wichtige Schritte auf dem Weg zur Simulation der Biomineralisation dar. Die Struktur des N-terminalen Telopeptids war bislang unbekannt bzw. kontrovers diskutiert worden. Im Rahmen der Simulationen konnte die Struktur aufgeklärt und beschrieben werden. Am Übergang zur Tripelhelix stehen die einzelnen Stränge des Telopeptids noch in lockerer Assoziation, gehen aber in hochflexible Kettenenden über. Für die Bewertung der Beweglichkeit von Proteinketten wurde ein neues Maß definiert, für dass eine Gitter-basierte Analyse entwickelt wurde. Die Bewegungen der Atome werden dabei auf einem Gitter verfolgt und daraus ein Maß für die Ausbreitung der Atome während der Simulation errechnet. Dieser Ansatz hat den Vorteil, dass er nicht auf einer Referenzstruktur basiert die keinen physikalischen Bezug zur Beweglichkeit hat, wie beispielsweise der häufig verwendete RMSF-Wert. Bei Vergleichsrechnungen zur Kollagen-Tripelhelix konnte das auch experimentell beobachtete Phänomen erhöhter Flexibilität in der Mitte von kurzen Tripelhelix-Modellproteinen erklärt werden. Es wurde eine Knickstelle im Molekül beobachtet, an der reversibel die Sekundär- und Tertiärstruktur aufgelöst wird und sich in der gesamten Tripelhelix ein Knick ausbildet. Mittels "Potential of Mean Force" (PMF)-Rechnungen wurde die Anlagerung einzelner Apatit-Ionen (Calcium, Hydrogenphosphat, Fluorid) an Modellproteine energetisch charakterisiert. Dabei wurden zahlreiche stabile Anlagerungsplätze im Telopeptid gefunden. Das Telopeptid zeigte bei Anlagerung einzelner Ionen keinerlei strukturelle Veränderungen. Bei Anlagerung mehrerer Ionen wurden jedoch Umlagerungen im Protein beobachtet, die eine Annäherung der besetzen Bindungsplätze zur Folge hatten. Dadurch wurden neue günstige ionische Wechselwirkungen und Wasserstoffbrückenbindungen ausgebildet. Die Möglichkeit der Stabilisierung von Apatit-Ionenclustern durch das N-Telopeptid konnte somit bestätigt werden. Die Ergebnisse der PMF-Rechnungen können als Grundlage für die Entwicklung vergröberter Modelle zur Simulation ganzer Kollagen-Moleküle bzw. Fibrillen dienen.