Hähle, Andreas ; Merz, Stephanie ; Meyners, Christian ; Hausch, Felix (2024)
The Many Faces of FKBP51.
In: Biomolecules, 2019, 9 (1)
doi: 10.26083/tuprints-00016874
Artikel, Zweitveröffentlichung, Verlagsversion
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Kurzbeschreibung (Abstract)
The FK506-binding protein 51 (FKBP51) has emerged as a key regulator of endocrine stress responses in mammals and as a potential therapeutic target for stress-related disorders (depression, post-traumatic stress disorder), metabolic disorders (obesity and diabetes) and chronic pain. Recently, FKBP51 has been implicated in several cellular pathways and numerous interacting protein partners have been reported. However, no consensus on the underlying molecular mechanisms has yet emerged. Here, we review the protein interaction partners reported for FKBP51, the proposed pathways involved, their relevance to FKBP51’s physiological function(s), the interplay with other FKBPs, and implications for the development of FKBP51-directed drugs.
| Typ des Eintrags: | Artikel |
|---|---|
| Erschienen: | 2024 |
| Autor(en): | Hähle, Andreas ; Merz, Stephanie ; Meyners, Christian ; Hausch, Felix |
| Art des Eintrags: | Zweitveröffentlichung |
| Titel: | The Many Faces of FKBP51 |
| Sprache: | Englisch |
| Publikationsjahr: | 15 Januar 2024 |
| Ort: | Darmstadt |
| Publikationsdatum der Erstveröffentlichung: | 2019 |
| Ort der Erstveröffentlichung: | Basel |
| Verlag: | MDPI |
| Titel der Zeitschrift, Zeitung oder Schriftenreihe: | Biomolecules |
| Jahrgang/Volume einer Zeitschrift: | 9 |
| (Heft-)Nummer: | 1 |
| Kollation: | 20 Seiten |
| DOI: | 10.26083/tuprints-00016874 |
| URL / URN: | https://tuprints.ulb.tu-darmstadt.de/16874 |
| Zugehörige Links: | |
| Herkunft: | Zweitveröffentlichung DeepGreen |
| Kurzbeschreibung (Abstract): | The FK506-binding protein 51 (FKBP51) has emerged as a key regulator of endocrine stress responses in mammals and as a potential therapeutic target for stress-related disorders (depression, post-traumatic stress disorder), metabolic disorders (obesity and diabetes) and chronic pain. Recently, FKBP51 has been implicated in several cellular pathways and numerous interacting protein partners have been reported. However, no consensus on the underlying molecular mechanisms has yet emerged. Here, we review the protein interaction partners reported for FKBP51, the proposed pathways involved, their relevance to FKBP51’s physiological function(s), the interplay with other FKBPs, and implications for the development of FKBP51-directed drugs. |
| Freie Schlagworte: | FKBP51, Hsp90, NF-κB, GR, glucocorticoids, FK506, SAFit |
| Status: | Verlagsversion |
| URN: | urn:nbn:de:tuda-tuprints-168749 |
| Zusätzliche Informationen: | This article belongs to the Special Issue Evolving Functional Features of Peptidyl-Prolyl cis-trans Isomerases (PPIases) in Mono-Cellular versus Multi-Cellular Organisms |
| Sachgruppe der Dewey Dezimalklassifikatin (DDC): | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie |
| Fachbereich(e)/-gebiet(e): | 07 Fachbereich Chemie 07 Fachbereich Chemie > Clemens-Schöpf-Institut > Fachgebiet Biochemie |
| Hinterlegungsdatum: | 15 Jan 2024 14:18 |
| Letzte Änderung: | 16 Jan 2024 07:40 |
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Verfügbare Versionen dieses Eintrags
- The Many Faces of FKBP51. (deposited 15 Jan 2024 14:18) [Gegenwärtig angezeigt]
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