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The Many Faces of FKBP51

Hähle, Andreas ; Merz, Stephanie ; Meyners, Christian ; Hausch, Felix (2024)
The Many Faces of FKBP51.
In: Biomolecules, 2019, 9 (1)
doi: 10.26083/tuprints-00016874
Artikel, Zweitveröffentlichung, Verlagsversion

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Kurzbeschreibung (Abstract)

The FK506-binding protein 51 (FKBP51) has emerged as a key regulator of endocrine stress responses in mammals and as a potential therapeutic target for stress-related disorders (depression, post-traumatic stress disorder), metabolic disorders (obesity and diabetes) and chronic pain. Recently, FKBP51 has been implicated in several cellular pathways and numerous interacting protein partners have been reported. However, no consensus on the underlying molecular mechanisms has yet emerged. Here, we review the protein interaction partners reported for FKBP51, the proposed pathways involved, their relevance to FKBP51’s physiological function(s), the interplay with other FKBPs, and implications for the development of FKBP51-directed drugs.

Typ des Eintrags: Artikel
Erschienen: 2024
Autor(en): Hähle, Andreas ; Merz, Stephanie ; Meyners, Christian ; Hausch, Felix
Art des Eintrags: Zweitveröffentlichung
Titel: The Many Faces of FKBP51
Sprache: Englisch
Publikationsjahr: 15 Januar 2024
Ort: Darmstadt
Publikationsdatum der Erstveröffentlichung: 2019
Ort der Erstveröffentlichung: Basel
Verlag: MDPI
Titel der Zeitschrift, Zeitung oder Schriftenreihe: Biomolecules
Jahrgang/Volume einer Zeitschrift: 9
(Heft-)Nummer: 1
Kollation: 20 Seiten
DOI: 10.26083/tuprints-00016874
URL / URN: https://tuprints.ulb.tu-darmstadt.de/16874
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Herkunft: Zweitveröffentlichung DeepGreen
Kurzbeschreibung (Abstract):

The FK506-binding protein 51 (FKBP51) has emerged as a key regulator of endocrine stress responses in mammals and as a potential therapeutic target for stress-related disorders (depression, post-traumatic stress disorder), metabolic disorders (obesity and diabetes) and chronic pain. Recently, FKBP51 has been implicated in several cellular pathways and numerous interacting protein partners have been reported. However, no consensus on the underlying molecular mechanisms has yet emerged. Here, we review the protein interaction partners reported for FKBP51, the proposed pathways involved, their relevance to FKBP51’s physiological function(s), the interplay with other FKBPs, and implications for the development of FKBP51-directed drugs.

Freie Schlagworte: FKBP51, Hsp90, NF-κB, GR, glucocorticoids, FK506, SAFit
Status: Verlagsversion
URN: urn:nbn:de:tuda-tuprints-168749
Zusätzliche Informationen:

This article belongs to the Special Issue Evolving Functional Features of Peptidyl-Prolyl cis-trans Isomerases (PPIases) in Mono-Cellular versus Multi-Cellular Organisms

Sachgruppe der Dewey Dezimalklassifikatin (DDC): 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Fachbereich(e)/-gebiet(e): 07 Fachbereich Chemie
07 Fachbereich Chemie > Clemens-Schöpf-Institut > Fachgebiet Biochemie
Hinterlegungsdatum: 15 Jan 2024 14:18
Letzte Änderung: 16 Jan 2024 07:40
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