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Enzyme-Polymer Conjugates to Enhance Enzyme Shelf Life in a Liquid Detergent Formulation

Kübelbeck, Sonja ; Mikhael, Jules ; Keller, Harald ; Konradi, Rupert ; Andrieu-Brunsen, Annette ; Baier, Grit (2022)
Enzyme-Polymer Conjugates to Enhance Enzyme Shelf Life in a Liquid Detergent Formulation.
In: Macromolecular Bioscience, 2018, 18 (7)
doi: 10.26083/tuprints-00021680
Artikel, Zweitveröffentlichung, Postprint

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Kurzbeschreibung (Abstract)

Herein, the synthesis of enzyme–polymer conjugates is reported. Four different activated polymers (mPEG-aldehyde, mPEG-NHS, maltodextrin-aldehyde, carboxymethyl cellulose aldehyde) are conjugated to the surface of protease, α-amylase, and lipase using two different strategies (reductive amination and alkylation with NHS-activated acid). Although the chemical modification of the enzymes is accompanied by losses in enzyme activity (maximum loss 40%), the covalent attachment of polymers increases the thermal stability and the stability in a standard detergent formulation compared to the unmodified enzymes. The enzyme–polymer conjugates are characterized by asymmetrical-flow field-flow fractionation and differential scanning microcalorimetry. Furthermore, it is demonstrated that conjugated enzymes still show performance in a real washing process. Enzyme–polymer conjugates show a potential as a stabilizing system for enzymes in detergents.

Typ des Eintrags: Artikel
Erschienen: 2022
Autor(en): Kübelbeck, Sonja ; Mikhael, Jules ; Keller, Harald ; Konradi, Rupert ; Andrieu-Brunsen, Annette ; Baier, Grit
Art des Eintrags: Zweitveröffentlichung
Titel: Enzyme-Polymer Conjugates to Enhance Enzyme Shelf Life in a Liquid Detergent Formulation
Sprache: Englisch
Publikationsjahr: 2022
Ort: Darmstadt
Publikationsdatum der Erstveröffentlichung: 2018
Verlag: John Wiley & Sons
Titel der Zeitschrift, Zeitung oder Schriftenreihe: Macromolecular Bioscience
Jahrgang/Volume einer Zeitschrift: 18
(Heft-)Nummer: 7
Kollation: 26 Seiten
DOI: 10.26083/tuprints-00021680
URL / URN: https://tuprints.ulb.tu-darmstadt.de/21680
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Herkunft: Zweitveröffentlichungsservice
Kurzbeschreibung (Abstract):

Herein, the synthesis of enzyme–polymer conjugates is reported. Four different activated polymers (mPEG-aldehyde, mPEG-NHS, maltodextrin-aldehyde, carboxymethyl cellulose aldehyde) are conjugated to the surface of protease, α-amylase, and lipase using two different strategies (reductive amination and alkylation with NHS-activated acid). Although the chemical modification of the enzymes is accompanied by losses in enzyme activity (maximum loss 40%), the covalent attachment of polymers increases the thermal stability and the stability in a standard detergent formulation compared to the unmodified enzymes. The enzyme–polymer conjugates are characterized by asymmetrical-flow field-flow fractionation and differential scanning microcalorimetry. Furthermore, it is demonstrated that conjugated enzymes still show performance in a real washing process. Enzyme–polymer conjugates show a potential as a stabilizing system for enzymes in detergents.

Status: Postprint
URN: urn:nbn:de:tuda-tuprints-216808
Sachgruppe der Dewey Dezimalklassifikatin (DDC): 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Fachbereich(e)/-gebiet(e): Profilbereiche
Profilbereiche > Thermo-Fluids & Interfaces
07 Fachbereich Chemie
07 Fachbereich Chemie > Ernst-Berl-Institut
07 Fachbereich Chemie > Ernst-Berl-Institut > Fachgebiet Makromolekulare Chemie
Hinterlegungsdatum: 20 Jul 2022 12:17
Letzte Änderung: 03 Jul 2024 02:30
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