Ionenkanäle sind beteiligt an essentiellen Abläufen in lebenden Organismen von der Weitergabe von Aktionspotentialen bis hin zu chemotaktisch induzierten Bewegungen. Während die Aminosäuresequenzen von Ionenkanälen sich stark voneinander unterscheiden kann, besitzen Kanäle sehr große Ähnlichkeiten auf Struktur- und Funktionsebene. Strukturell folgen die in dieser Arbeit untersuchten Kanäle einem grundlegenden Muster in welchem innere und äußere transmembranhelikale Bereiche eine Porenhelix und ein Selektivitätsfilter einrahmen. Die homo-tetrameren Strukturen besitzen eine wassergefüllte Pore, durch die Ionen beim Öffnen des Kanals hindurchtreten können. Um Struktur- Funktions Korrelate innerhalb dieser breiten Gruppe von Proteinen zu untersuchen, leiten wir in dieser Arbeit neue Ansätze her, um die co-evolutionäre Komplexität, evolutionäres Substitutionsverhalten und strukturelle Beziehungen zu untersuchen. Das erste Kapitel gibt einen Überblick über eigenständige wissenschaftliche Beiträge mit einer kurzen Einführung in deren methodischen Aspekte und Ergebnisse. In den folgenden Kapiteln dieser Arbeit integrieren und erweitern wir Teile dieser Publikationen, um das Verständnis der Zusammenhänge innerhalb der Ionenkanäle zu vergrößern. Das zweite Kapitel dreht sich um eine neue Arten von Substitutionsmatrizen, welche auf Pfam- Alignmenten von Kanalproteinen basieren. Mit dem neuen PFASUM-Algorithmus (Keul et al., 2017) erzeugen wir hier familienspezifische Substitutionsmatrizen und zeigen deren verbesserte Alignment- Qualtitäten für Kanalproteinsequenzen im Vergleich zu BLOSUM-Matrizen. Wir finden hier, dass diese neuartigen PFASUM-Matrizen Aminosäuren mit verschiedenen physikalisch-chemischen Eigenschaften stärker als ihre BLOSUM-Pendants zusammenfassen, welche wiederrum zu verbesserten alignments führt. Das dritte Kapitel dieser Arbeit befasst sich mit der Erfassung von inhärenten Informationen aus Aminosäuresequenzen zwei großer Kanal-Protein-Familien durch informationstheoretische Methoden. Hier wird das Maß der co-evolutionären Komplexität DeltaCMI hergeleitet, welches die Abweichung der beobachteten evolutionären Mechanismen von einem Referenzmodell misst. Bei Anwendung auf Kaliumkanalsequenzen finden wir große Unterschiede in der Komplexität des Evolutionsmechanismen innerhalb der äußeren Helix beim Vergleich von TM2- und TM6-Kanalproteinen. Wir führen dieses wesentlich unterschiedliche, evolutionäre Verhalten von TM6-Kanälen auf deren Wechselwirkung zwischen der sogenannten voltage sensing domain und der äußeren Transmembranhelix zurück. Im letzten Kapitel verwenden wir elastische Netzwerkmodelle (ENM), um die Proteindynamik zwischen offenen und geschlossenen Kanalstrukturen zu analysieren, in dem wir Änderungen Faltung durch Unterschiede in deren freien Energie messen. Darüber hinaus untersuchen wir die Beziehungen zwischen den einzelnen Regionen innerhalb der Poren von Kanälen. Hier untersuchen wir den Einfluss von Störungen zwischen den Regionen in unterschiedlich großen Kanälen. Dabei konzentrieren wir uns auf Änderungen der freien Energie in einem Unterraum der ENM Hesse-Matrix, wenn dieser einer Störung ausgesetzt wird, aber die Gesamtheit aller Wechselwirkungen immer noch Berücksichtigung findet. Dies erlaubt uns den Vergleich von Störungsexperimente in unterschiedlich großen, aber strukturell ähnlich organisierten Kanälen. hierdurch können wir zeigen, dass der Selektivitätsfilter von Ionenkanälen von allen anderen porenbildenden Segmenten entkoppelt ist. Weiterhin finden wir, dass im Rahmen von der elastischen Netzwerkmodelle die Faltungsdynamik im analysierten Teilraum des molekularen Hamiltonischen Mechanik unabhängig von Sequenzinformation ist.