Kaliumkanäle sind Transmembranproteine, die Kaliumionen den passiven und selektiven Durchtritt durch biologische Membranen ermöglichen und in den Zellen nahezu aller Organismen zu finden sind. In diesen sind sie an einer Vielzahl zellulärer und physiologischer Prozesse beteiligt, zu denen die Generierung und Weiterleitung von Aktionspotentialen in neuronalen Zellen, die Kontraktion von Muskelzellen, die Regulation des Zellvolumens sowie Sekretionsvorgänge gehören. Das Verständnis dieser Prozesse sowie ihrer pathologischen Störungen muss daher zwangsläufig auch das Verständnis der molekularen Mechanismen umfassen, die der Funktion von Kaliumkanälen zugrunde liegen. Zu diesem Zweck verwende ich in der vorliegenden Arbeit viral kodierte KcvATCV-1-ähnliche Kaliumkanäle, die mit einer Größe von lediglich 82 Aminosäuren je Monomer strukturell und funktionell dem Porenmodul komplexerer Kaliumkanäle entsprechen. Im ersten Teil der vorliegenden Thesis werden zwei Mitglieder der KcvATCV-1-Familie, KcvS und KcvNTS, verwendet, um unter Verwendung experimenteller und simulationsbasierter Methoden die mechanistischen und chemischen Ursachen eines bestimmten Gating-Prozesses zu untersuchen. Trotz einer Sequenzübereinstimmung von annähernd 90%, weist KcvS mit etwa 40% eine deutlich niedrigere Offenwahrscheinlichkeit auf als KcvNTS, der mit einer Offen-wahrscheinlichkeit von etwa 90% als konstitutiv offen betrachtet werden kann. Durch Kombination von Einzelkanalmessungen, Mutationsstudien und Moleküldynamiksimulationen kann gezeigt werden, dass die niedrigere Offenwahrscheinlichkeit des KcvS durch das Auftreten eines zusätzlichen, langlebigen Geschlossenzustandes hervorgerufen wird. Dieser Geschlossenzustand kann wiederum auf eine transiente, intrahelikale Wasserstoffbrücke zurückgeführt werden, die sich innerhalb der inneren Transmembranhelix zwischen der Seitengruppe eines Serins und einem Carbonylsauerstoff des Peptidrückgrates ausbildet. Diese Wasserstoffbrücke bedingt eine Änderung der Helixgeometrie und dadurch eine Änderung in der Orientierung eines unterhalb des Serins gelegenen Phenylalanins. Die Interaktion der vier Phenylalaninseitengruppen innerhalb der Pore des tetrameren Kaliumkanals führt schließlich zur Blockierung des Ionenstroms. Der zweite Teil befasst sich mit der Untersuchung der molekularen Ursachen eines spannungsabhängigen Gating-Prozesses im viralen Kaliumkanal KcvNH S77G. Dieser Kanal zeigt in Multikanal-Experimenten nach Hyperpolarisation der Lipidmembran eine zeitabhängige, ultra-langsame Inaktivierung. Diese verleiht dem KcvNH S77G eine für Auswärtsgleichrichter charakteristische Strom-Spannungsbeziehung. Durch Einzelkanalmessungen kann gezeigt werden, dass die Inaktivierung das Resultat eines spannungsabhängigen Übergangs von einem aktiven Zustand, in dem der Kanal eine Offenwahrscheinlichkeit von etwa 90% aufweist, in einen ultra-langlebigen, spannungsunabhängigen inaktiven Zustand widerspiegelt. Der Übergang in den inaktiven Zustand ist sowohl von der externen Kaliumkonzentration als auch von der elektrochemischen Triebkraft abhängig. Die durchgeführten Experimente, die aus diesen extrahierten kinetischen Informationen sowie die Übereinstimmung modellbasierter Voraussagen mit experimentell gewonnenen Daten unterstützen die Hypothese, dass die Inaktivierung eine direkte Folge der Ionenpermeation darstellt. Die Ergebnisse dieser Untersuchungen liefern eine schlüssige mechanistische Erklärung, wie Ionenkanäle, die über keine Spannungssensordomäne verfügen, Änderungen in der Membranspannung sensieren und in das Öffnen oder Schließen der Kanalpore übersetzen können.